Peptidbinding

Peptidbindingen er en kovalent binding som etableres mellom to molekyler, når karboksylgruppen til den ene reagerer med aminogruppen til den andre gjennom en kondensasjonsreaksjon (eller dehydrering, som fører - det vil si - til eliminering av et vannmolekyl) .

Vanligvis dannes peptidbindingen mellom to aminosyrer, noe som resulterer i et dipeptid.

Siden et dipeptid i molekylet fortsatt inneholder en amino- og en karboksygruppe, kan det danne en peptidbinding med en tredje aminosyre, noe som gir opphav til et tripeptid, og så videre. Når antallet aminosyrer er relativt lite kalles det oligopeptid, mens hvis antallet aminosyrer øker kalles det polypeptid eller protein.

I virkeligheten, til tross for figuren, er peptidbindingen ikke av den enkle typen, men har en 60% enkelbinding og 40% en dobbeltbinding.

I levende organismer katalyseres dannelsen av peptidbindingen av et enzym - kalt peptidyltransferase - tilstede i den store underenheten av ribosomer.

Proteinene som blir introdusert i kosten består også av aminosyrekjeder som er forbundet med peptidbindinger. Under fordøyelsen brytes disse bindingene av bestemte enzymer (peptidaser) som er tilstede i magesekken og bukspyttkjertelen. De enkelte aminosyrene, en gang absorbert av tarmen, passerer fra blodet og blir tatt opp av cellene - spesielt leveren - som forener dem gjennom nye peptidbindinger for å danne proteiner de trenger (ikke bare strukturelle, men også hormonelle, enzymatiske , etc. Faktisk er det i naturen et stort antall proteiner, med forskjellige fysisk -kjemiske egenskaper, som stammer fra de forskjellige egenskapene til de 20 vanlige aminosyrene og fra hvordan de kombineres i polypeptidkjeden. Tenk bare at et protein på 100 aminosyrer, derfor relativt små, kan den bestå av 20100 = 1,27 x 10130 mulige polypeptidkjeder.Instruksjonene for å bygge riktig aminosyrekjede finnes i individets genom.