2,3 difosfoglyserat (2,3 DPG) er en forbindelse avledet fra et mellomprodukt av glykolyse; den er spesielt konsentrert på erytrocytnivået, siden de røde blodlegemene - uten bløt av mitokondrier - utnytter den anaerobe laktacidmetabolismen (homolaktisk gjæring av glukose) for å skaffe energi.
Hemoglobin er et tetramerisk protein, som består av fire underenheter, to alfa og to beta, som hver består av en proteindel (globin) og en hem (protetisk gruppe som binder oksygen). 2,3-difosfoglyseratet fester seg til Betakjedene og komprimerer dem og reduserer affiniteten til hemoglobin for oksygen.
Bindingen av 2,3 DPG til hemoglobinet skjer når det er i deoksygenert form, mens det oppløses i lungen ved hemoglobins binding til oksygenet. Faktisk når hemoglobinet når vevet, β -kjedene er de første som frigjør oksygenet og dette tapet innebærer en forskyvning av monomerer fra midten.Så snart det indre hydrofile hulrommet åpnes, går DPG inn og binder seg til tetrameren og danner heteropolare bindinger mellom sine negativt ladede grupper og lysinet og histidinet rester av kjedene Beta, positivt ladet Den stabiliserte strukturen kan også frigjøre oksygenet til de to a -kjedene. I lungene finner imidlertid den omvendte prosessen sted; ved høyt oksygentrykk er α-kjedene de første som binder den og DPG blir "klemt" og utvist fra tetrameren, noe som muliggjør en lettere oksygen-β-kjedebinding.
2,3 bisfosfoglyseratet kan ikke binde seg til føtal hemoglobin, siden dette molekylet er blottet for B -kjedene som 2,3 DPG binder seg til. Dette forklarer den større affiniteten for oksygen til fosterhemoglobin enn mors hemoglobin, karakteristisk som gjør at fosterblodet kan trekke ut oksygen fra moderblodet.
