Aminosyrer

Aminosyrer og proteiner er mellomproduktene fra overgangen fra mineralverden til levende materie.
Som navnet indikerer, er aminosyrer bifunksjonelle organiske stoffer: bestående av aminofunksjonen (-NH2) og karboksylfunksjonen (-COOH); de kan være α, β, γ, etc., avhengig av stillingen som aminogruppen inntar med hensyn til karboksygruppen:

De biologisk viktige aminosyrene er alle a-aminosyrer.
Proteinstrukturene består av tjue aminosyrer.
Som det fremgår av de generiske strukturene vist ovenfor, har aminosyrer alle en felles del og en annen del som kjennetegner dem (representert generisk med R).

Av de tjue aminosyrene er nitten optisk aktive (de avbøyer planet for polarisert lys).
De fleste aminosyrer har bare en aminogruppe og en karboksyl, derfor kalles de nøytrale aminosyrer; de som har en ekstra karboksyl kalles sure aminosyrer mens de med en ekstra aminogruppe er grunnleggende aminosyrer.
Aminosyrer er krystallinske faste stoffer og har god vannløselighet.

Mangelen på noen aminosyrer i dietten forårsaker alvorlige endringer i utviklingen; faktisk er den menneskelige organismen ikke i stand til å syntetisere noen aminosyrer som nettopp kalles essensielle (de må innføres med dietten), mens den bare kan produsere noen aminosyrer (de ikke-essensielle).

En av sykdommene på grunn av mangel på essensielle aminosyrer er den som er kjent under navnet kwashiorkor (et ord som kommer fra en afrikansk dialekt som oversatt betyr "første og andre"); denne sykdommen rammer den førstefødte, men etter fødselen av det andre barnet fordi det første barnet mangler morsmelk som inneholder riktig tilførsel av proteiner. Denne sykdommen er derfor utbredt blant underernærte populasjoner og involverer diaré, mangel på matlyst som fører til en gradvis svekkelse av organismen.

Som allerede nevnt har naturlige aminosyrer, med unntak av glycin (det er en a-aminosyre med et hydrogen i stedet for R-gruppen og er den minste av de tjue), optisk aktivitet på grunn av tilstedeværelsen av minst en asymmetrisk karbon. I naturlige aminosyrer tilhører den absolutte konfigurasjonen av det asymmetriske karbonet som bare amino- og karboksygruppene er knyttet til L -serien;

D-aminosyrer blir aldri en del av strukturen til et protein.
Vi husker at:

DNA ---- transkripsjon → m-RNA ---- oversettelse → protein

Transkripsjonen er i stand til å kode som L-aminosyrer; D-aminosyrer kan finnes i ikke-proteinstrukturer (f.eks. I foringsveggen til bakterier: i bakterier er det ingen "genetisk informasjon for å ha D-aminosyrer for en beskyttende rolle, men det er" genetisk informasjon for enzymer som omhandler bakteriefôrveggen).
La oss gå tilbake til aminosyrer: den forskjellige strukturen i R -gruppen definerer de individuelle egenskapene til hver aminosyre og gir et spesifikt bidrag til egenskapene til proteiner.
Det ble derfor tenkt å dele aminosyrer basert på arten til R -gruppen:

Polære, men uladede aminosyrer:

Glycin (R = H-)
Serine (R = HO-CH2-)
Threonine

viktig

Threonine har to symmetri -sentre: bare 2S, 3R treonin finnes i naturen.
Threonin er en essensiell aminosyre (ikke å forveksle med uunnværlig: alle aminosyrer er essensielle), så den må tas med dietten, dvs. ved å spise mat som inneholder den fordi den genetiske arven, som allerede nevnt, ikke er tilstede i cellene til mennesker. i stand til å produsere denne aminosyren (denne arven finnes i mange planter og bedre).

Hydroksylgruppen av serin og treonin kan forestres med en fosforylgruppe (oppnå fosfoserin og fosfotreonin), denne prosessen kalles fosforylering; fosforylering brukes i naturen for oversettelse av signaler mellom innsiden og utsiden av cellen.

Cystein (R = HS-CH2-)

Sulfhydryl av cystein er lettere protonerbar enn hydroksyl av serin: svovel og oksygen er begge i den sjette gruppen, men svovel er lettere oksiderbart fordi det har større dimensjoner.

Tyrosin [R = HO- (C6H4) -CH2-]

N.B.
(C6H4) = di-substituert benzenring
Som med serin og treonin kan hydroksyl esterifiseres (fosforyleres).

Asparagin (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Ikke-polare aminosyrer

har hydrofobe sidegrupper; i denne klassen skiller vi:

Alifatisk:

Alanin (R = CH3-)
Valine (R = (CH3) 2-CH-) avgjørende
Leucin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) essensielt

Isoleucin (R =

) avgjørende

Metionin (R = CH3-S-CH2-CH2-) avgjørende

Cellemembraner består av et lipiddobbelt lag med proteiner forankret takket være deres hydrofobe karakter, derfor inneholder de alanin, valin, isoleucin og leucin. Metionin, derimot, er en aminosyre som nesten alltid finnes i små mengder (ca. 1%).

Proline

Aromatisk:

Fenylalanin (R = Ph-CH2-) Ph = fenyl: essensiell monosubstituert benzen

Tryptofan (R =

viktig

Disse to aminosyrene, som er aromatiske, absorberer nær ultrafiolett stråling (ca. 300 nm); derfor er det mulig å utnytte teknikken for UV -spektrofotometri for å bestemme konsentrasjonen av et kjent protein som inneholder disse aminosyrene.

Ladede aminosyrer

På sin side er de delt inn i:

Sure aminosyrer (som har polare rester med negativ ladning ved pH 7) er slike fordi de er i stand til å gi en positiv H + ladning:

Aspartinsyre

Glutaminsyre (R =

)

Disse aminosyrene stammer fra henholdsvis asparagin og glutamin; alle fire eksisterer i naturen, og dette betyr at c "er en spesifikk informasjon for hver av dem, det vil si c" er en basistriplett i DNA som koder for hver av dem.

Grunnleggende aminosyrer (som har polare rester med positiv ladning ved pH 7) er slike fordi de er i stand til å akseptere en positiv H + ladning:

Lysin (R =

) avgjørende

Arginin (R =

)

Histidin (R =

)

Det er proteiner der det er derivater av aminosyrer i sidekjedene: for eksempel kan et fosfoserin være tilstede (det er ingen genetisk informasjon som koder for fosfoserin, bare det for serin); fosfoserin er en modifikasjon etteroversettelse: etter at proteinsyntese har skjedd

DNA ---- transkripsjon → m-RNA ---- oversettelse → protein

slike posttranslasjonelle modifikasjoner kan forekomme på proteinets sidekjeder.